Modulhandbuch Masterstudiengang Biochemie - an der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf - Heinrich-Heine-Universität
←
→
Transkription von Seiteninhalten
Wenn Ihr Browser die Seite nicht korrekt rendert, bitte, lesen Sie den Inhalt der Seite unten
Modulhandbuch
für den
Masterstudiengang Biochemie
an der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf
Ziel des Studiengangs:
Der Masterstudiengang Biochemie ist als zweiter Teil des konsekutiven Bachelor-/Master-
studiengangs Biochemie an der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf konzipiert. Das Masterstudium
ist forschungsorientiert und baut auf dem im Bachelorstudiengang erworbenen grundlegenden
Wissen und den experimentellen Fähigkeiten in Chemie, Biochemie und Biologie auf. Das
Masterstudium zielt auf Methoden- und Systemkompetenz, die zum selbständigen Erkennen und
Lösen komplexer Problemstellungen im Schnittbereich von Chemie, Biochemie/Biotechnologie und
Molekularer Zellbiologie befähigen. Das fachlich-inhaltliche Profil der Absolventen liegt in der
Erforschung und Anwendung von Enzymen, der Aufklärung ihrer molekularen Wirkungsweise, ihrer
Charakterisierung. Das Masterprogramm orientiert sich dabei an den wissenschaftlichen Profilen der
beteiligten Hochschullehrer. Das Masterprogramm befähigt zu einem Promotionsstudium.
Die Absolventen des Masterstudiengangs sind in der Lage ihre wissenschaftliche Qualifikation in
einer Promotion zu demonstrieren. Mit ihrem Abschluss haben sie sich für Führungsaufgaben im
wirtschaftlich-wissenschaftlichen Bereich qualifiziert. Sie sind geeignet Verantwortung als Labor-
oder Projektleiter zu übernehmen.
Aufbau des Studiums:
Das Studium beinhaltet den Pflichtbereich „Proteinkatalyse – Grundlage und Anwendung“, und die
zwei Wahlpflichtbereiche „Chemische und Physikalische Biologie“ und „Molekulare Zellbiologie“. Das
breite Angebot ermöglicht den Studierenden, ihre Ausbildung an neue wissenschaftliche
Entwicklungen sowie an aktuellen Anforderungen der Industrie auszurichten. Die Regelstudienzeit
beträgt 4 Semester. Insgesamt müssen 120 Leistungspunkte erworben werden. 45 Leistungspunkte
werden im Pflichtbereich erworben. Aus beiden Wahlpflichtbereichen ist je mindestens ein Modul zu
wählen. Bis zu 15 Leistungspunkte können auf ein nicht-benotetes Forschungspraktikum entfallen.
Die Masterarbeit wird mit 30 Leistungspunkten bewertet. Zusätzlich zu den hier aufgeführten
Modulen können Lehrveranstaltungen der Math.-Nat. Fakultät in Absprache mit dem
Prüfungsausschuss gewählt werden.
1Inhaltsverzeichnis Seite
Pflichtmodule 3
Angewandte Enzymtechnologie 4
Methoden der Biophysikalischen Chemie 5
Vertiefte Proteinbiochemie 6
Masterarbeit 7
Module des Wahlpflichtbereichs „Chemische und Physikalische Biologie“
Biochemie der Naturstoffe 9
Biomolekulare Kristallographie 10
Festkörper-NMR-Spektroskopie biologischer Makromoleküle 11
Flüssig-NMR-Spektroskopie biologischer Makromoleküle 12
From gene to in silico structure – the use of protein data bases 13
Molekulare Biophysik 14
Molekülmodellierung 15
Multikomponenten- und Dominoreaktionen 16
Naturstoffsynthese I 17
Naturstoffsynthese II 18
Synthese und Katalyse 19
Module des Wahlpflichtbereichs „ Molekulare Biologie und Biotechnologie “
Angewandte Mikrobiologie 21
Biochemie der Pflanzen 22
Cellular and Molecular Analysis of Brain Development 23
Evolutive Biotechnologie 24
Imaging Fluorescence Spectroscopy 25
Konformation, Fehlfaltung und Aggregation von biologischen Makromolekülen:
Von Alzheimer bis Parkinson 26
Mikrobielle Biotechnologie 27
Mikrobiologie 28
Molecular Biomedicine 29
Molekulare Enwicklungsphysiologie der Pflanzen 30
Molekulare Medizinische Immunologie 31
Molekulare Mikrobiologie 32
Molekulare Onkologie 33
Optimierungsverfahren in der Proteinherstellung 34
Technische Biochemie und Biokatalyse 35
Tiermodelle menschlicher Erkrankungen 36
Vom Gen zum biotechnologischen Produkt 37
Wahlbereich
Forschungspraktikum 38
2Pflichtmodule
3Angewandte Enzymtechnologie Stand: 1.6.2016
ECTS-Punkte Arbeitsaufwand [h] Dauer Turnus Studiensemester
15 450 1 Semester SoSe 1 oder 2
Lehrveranstaltungen Typ Umfang [SWS] Präsenz [h] Eigenstud. [h] Gruppengr.
Vorlesung V 4 60 100 30
Seminar S 1 15 25 30
Praktikum PExp 10 150 100 15
Modulverantwortlicher Prof. Dr. K.-E. Jaeger, Prof. Dr. J. Pietruszka
K.-E. Jaeger, J. Pietruszka, S. Meyer zu Berstenhorst, H. Funken, T. Drepper, U.
Beteiligte Dozenten
Krauß
Sprache Deutsch
Studiengang Modus
Verwendbarkeit des Moduls
M.Sc. Biochemie Pflicht
Lernziele und Kompetenzen
Kenntnis der in-vitro evolutiven Optimierung, der Überproduktion, Reinigung und Rückfaltung von Enzymen, der
Analytik und Synthese organischer Moleküle; Fähigkeit dieses Wissen anzuwenden und im Sachkontext kritisch zu
evaluieren; Erfahrung in der Formulierung wissenschaftlicher Hypothesen und eigenständigen Planung von
Versuchsreihen zur Überprüfung dieser Hypothesen; Fähigkeit das experimentelle wissenschaftliche Vorgehen
ergebnisorientiert mündlich und schriftlich zu dokumentieren sowie angemessen zu präsentieren; Sachkunde zur
Erfassung von Gefahren im Labor und zur Ergreifung geeigneter Schutzmaßnahmen.
Inhalte
Vorlesung:
Biotechnologie mit Mikroorganismen und Enzymen: Rationales Design, gerichtete Evolution, Hochdurchsatz-
Screening und Reinigung von Enzymen. Enzymatische Reaktionen: Racematspaltung, enzymatische
Bindungsknüpfungsreaktionen, Reduktionen und Oxidationen.
Praktikum und Seminar:
Biotechnologie mit optimierten Enzymen: Hochdurchsatz-PCR-Amplifizierung und Klonierung, heterologe
Expression, in vitro Rückfaltung, gerichtete Evolution zur Optimierung des Substratprofils, automatisierte
Methoden zur Aktivitätsbestimmung mit Pipettier- und Kolonie-Pick-Robotern. Synthesen von nichtnatürlichen
Substraten für die Enzymkatalyse, Produktcharakterisierung. Enantiomerenanalytik, Optimierung des
enzymatischen Syntheseschritts. Mechanistische Untersuchungen enzymatischer Reaktionen
Teilnahmevoraussetzungen keine
Regelmäßige und aktive Teilnahme an Seminar und Praktikum; Protokolle zum
Prüfungsvoraussetzungen
Praktikum
Prüfungsform Dauer [min] Gewichtung in Modulnote
Prüfung und Bewertung
Klausur (Abschlussprüfung) 120 100%
Gewichtung in Gesamtnote gewichtet mit 15 von ca. 100 benoteten LP (ca. 15%)
Webseite http://www.iet.uni-duesseldorf.de/
M.T Madigan, J.M. Martinko, D.A. Stahl, D.P. Clark: Brock Mikrobiologie
A.S. Bommarius, B.R. Riebel-Bommarius: Biocatalysis
Literatur
W. Aehle: Enzymes in Industry
K. Faber: Biotransformations in Organic Chemistry: A Textbook
4Methoden der biophysikalischen Chemie Stand: 1.6.2016
ECTS-Punkte Arbeitsaufwand [h] Dauer Turnus Studiensemester
15 450 8 Wochen WiSe 1 oder 2
Lehrveranstaltungen Typ Umfang [SWS] Präsenz [h] Eigenstud. [h] Gruppengr.
Vorlesung V 6 90 110 30
Seminar und Praktikum S/Pexp 10 150 100 15
Modulverantwortlicher Prof. Dr. C. Seidel
Beteiligte Dozenten C. Seidel, D. Willbold, H. Heise, L. Schmitt
Sprache Deutsch
Studiengang Modus
Verwendbarkeit des Moduls
M. Sc. Biochemie Pflicht
Lernziele und Kompetenzen
Theorie- und Methodenkompetenz zur Struktur-/Funktionsanalyse von Proteinen durch optische-, NMR- und EPR-
Spektroskopie und Röntgenkristallographie; Verständnis für Möglichkeiten und Grenzen dieser Methoden
Inhalte
Fluoreszenzspektroskopie: UV- und VIS-Absorptionsspektroskopie; Fluoreszenzspektroskopie: Quantenausbeute,
Lebensdauer, Anisotropie, Resonanz-Energietransfer; Einzelmolekül-Fluoreszenz-Spektroskopie:
Korrelationsspektroskopie, Multiparameterdetektion
NMR-Spektroskopie: Grundlagen ein- und mehrdimensionaler NMR-Spektroskopie, Energieniveaus; Chemische
Verschiebung, cw-, bzw. FT-NMR, Linienform und Relaxationsprozesse; skalare und dipolare Kopplung; Prinzip der
indirekten Dimension; NOE, NOESY, heteronuklear editiertes 3D-NOESY, RDC; Tripelresonanz-Experimente und
Resonanzzuordnung;
EPR-Spektroskopie: EPR-, ENDOR- und ELDOR- Spektroskopie, zeitauflösende/ gepulste EPR-Techniken,
Spinmarkierungs-techniken; CIDNP/CIDEP;
Röntgenkristallographie: Polarisationsmikroskopie, Streumethoden, Röntgenstrahlen, Braggsches Gesetz,
Kristallsymmetrie, Proteinkristallisation. Übungen mit Protein-Kristallen am Röntgendrehanodengenerator,
Erstellung der Elektronendichte-Karte und des atomaren Modells, Phasenbestimmung, Verfeinerung,
Strukturvalidierung
Teilnahmevoraussetzungen keine
Prüfungsvoraussetzungen Aktive und regelmäßige Teilnahme am Praktikum; Anfertigung von Protokollen
Prüfungsform Dauer [min] Gewichtung in Modulnote
Prüfung und Bewertung
Schriftliche Abschlussprüfung 120 100%
Gewichtung in Gesamtnote gewichtet mit 15 von ca. 100 benoteten LP (ca. 15%)
Webseite http://www.mpc.hhu.de/lehre.html
P.W. Atkins: Physikalische Chemie (Wiley-VCH);
H. Kuhn, H.-D. Försterling: Principles of Physical Chemistry (Wiley);
R. Winter, F. Noll: Methoden der Biophysikalischen Chemie;
Literatur Teubner. C. Branden, J. Tooze: Introduction to Protein Structure;
Garland. Cantor, Schimmel: Biophysical Chemistry (Freeman);
H.-J. Galla: Spektroskopische Methoden in der Biochemie (Thieme);
F. Lottspeich: Bioanalytik (Spektrum); Praktikumsskripte
5Vertiefte Proteinbiochemie Stand: 1.6.2016
ECTS-Punkte Arbeitsaufwand [h] Dauer Turnus Studiensemester
15 450 1 Semester WiSe 1 oder 2
Lehrveranstaltungen Typ Umfang [SWS] Präsenz [h] Eigenstud. [h] Gruppengr.
Molekulare Enzymologie V 3 45 60 30
Molekulare Enzymologie Sem/PExp 5 75 45 15
Membrantransport V 3 45 60 30
Membrantransport Sem/PExp 5 75 45 15
Modulverantwortlicher Prof. Dr. L. Schmitt; Prof. Dr. V. Urlacher
Beteiligte Dozenten L. Schmitt, V. Urlacher, M. Girhard, U. Schulte
Sprache Deutsch
Studiengang Modus
M.Sc. Biochemie Pflicht
Verwendbarkeit des Moduls
M.Sc. Chemie Wahlpflicht
M.Sc. Wirtschaftschemie Wahlpflicht
Lernziele und Kompetenzen
Vertrautheit mit Reaktionsmechanismen und kinetischen Eigenschaften von Enzymen, sowie mit Methoden der
Isolierung und Analyse von Membranproteinen; Fähigkeit zur Entwicklung experimenteller Strategien zur
Bearbeitung aktueller Fragestellung der Funktion von Proteinen.
Inhalte
Molekulare Enzymologie: Reaktionsmechanismen und Kinetiken, sowie Struktur-Funktionsbeziehungen von
biotechnologisch relevanten Enzymen; molekularer Hintergrund enzymatischer Regio-, Chemo- und
Stereoselektivität.
Praktikum Molekulare Enzymologie: Bestimmung enzymatischer Aktivität von Oxidoreduktasen und Hydrolasen;
Ermittlung von kinetischen Konstanten; Anwendung moderner analytischer Methoden zur quantitativen und
qualitativen Bestimmung von Produkten enzymatischer Reaktionen; Untersuchung der Regio-, Chemo- und
Enantioselektivität von Enzymen.
Membrantransport: Primär/sekundär aktive Membrantransporter: Vorkommen und physiologische Bedeutung in
Pro- und Eukaryoten, Mechanismen auf der Grundlage der Protein(kristall)strukturen. Funktion und
physiologische Bedeutung von Ionenkanälen; strukturelle Grundlagen für ihre Aktivität, Selektivität und
Regulation, Signalübertragung durch membranständige Rezeptoren; Proteintransportsysteme in Pro- und
Eukaryoten (Sec, Tat, Proteinsekr. Typ I-V); Chaperone
Praktikum: Drogenresistenz von ausgewählten Hefestämmen, Substrattransport, Aufreinigung ausgewählter ABC-
Transporter bzw. ihrer Domänen, Analyse der möglichen Kooperativität, Solubilisierungsstrategien,
Charakterisierung der basalen und Substrat-stimulierten ATPase Aktivität in Detergenzlösung
Teilnahmevoraussetzungen keine
Regelmäßige und aktive Teilnahme an Seminar und Praktikum; Protokolle zum
Prüfungsvoraussetzungen
Praktikum
Prüfungsform Dauer [min] Gewichtung in Modulnote
Prüfung und Bewertung
Klausur (Abschlussprüfung) 120 100%
Gewichtung in Gesamtnote gewichtet mit 15 von ca. 100 benoteten LP (ca. 15%)
Webseite http://www.chemie.uni-duesseldorf.de/ Faecher/Biochemie/Lehre
Literatur Aktuelle Reviews und Originalpublikationen nach Mitteilung
6Mastermodul Stand: 1.6.2016
ECTS-Punkte Arbeitsaufwand [h] Dauer Turnus Studiensemester
30 900 6 Monate 4
Lehrveranstaltungen Typ Umfang [SWS] Präsenz [h] Eigenstud. [h] Gruppengr.
Masterseminar S 1 15 45 20
Masterarbeit Projekt 640 105 1
Modulverantwortlicher Prüfungsausschussvorsitzender
Alle prüfungsberechtigten Dozenten der Math.-Nat. Fakultät;
Beteiligte Dozenten bei Durchführung der Masterarbeit außerhalb der Math.-Nat. Fakultät wird ein
prüfungsberechtigter Dozent der Math.-Nat. Fakultät als Zweitprüfer benannt
Sprache Englisch oder Deutsch
Studiengang Modus
M.Sc. Biochemie
M.Sc. Biochemistry International
Verwendbarkeit des Moduls M.Sc. Biologie
Pflicht
M.Sc. Biology International
M.Sc. Chemie
M.Sc. Wirtschaftschemie
Lernziele und Kompetenzen
Fähigkeit zu selbständiger Bearbeitung komplexer Problemstellungen in der molekularen Biowissenschaft;
Befähigung zur Erfassung der Fragestellung, eigenständiger Literaturrecherche und Konzeption von
Lösungsmöglichkeiten; Kompetenz bei der Planung und Umsetzung der Experimente; Integration und aktive
Mitarbeit in einer wissenschaftlichen Arbeitsgruppe; Befähigung zur schriftlichen und mündlichen Präsentation;
Erwerb eines passiven und aktiven, englischen Fachwortschatzes
Inhalte
Aktuelle Forschungsthemen im Grenzbereich von Chemie, Biologie und molekularer Medizin
Teilnahmevoraussetzungen 90 Leistungspunkte
Prüfungsvoraussetzungen Regelmäßige und aktive Teilnahme an Seminar und Projektbesprechungen
Prüfungsform Dauer [min] Gewichtung in Modulnote
Prüfung und Bewertung Masterarbeit - 80%
Ergebnisseminar 20 20%
Gewichtung in Gesamtnote gewichtet mit 30 von ca. 100 benoteten LP (ca. 30%)
http://www.chemie.hhu.de/studium-und-lehre/studiengang-
Webseite
biochemie/master/modulplan/4-semester/masterarbeit.html
Aktuelle Reviews und Originalpublikationen nach Mitteilung und eigene
Literatur
Literaturrecherche
7Module des Wahlpflichtbereichs
„Chemische und Physikalische Biologie“
8Biochemie der Naturstoffe Stand: 1.6.2016
ECTS-Punkte Arbeitsaufwand [h] Dauer Turnus Studiensemester
8 240 1 Semester WiSe 2 oder 3
Lehrveranstaltungen Typ Umfang [SWS] Präsenz [h] Eigenstud. [h] Gruppengr.
Einführung in die Naturstoffsynthese V 1 15 10 305
Naturstoffisolation - Praktikum PExp 6 90 80 12
Naturstoffe - Seminar Sem 2 30 15 30
Modulverantwortlicher Prof. J. Pietruszka
Beteiligte Dozenten J. Pietruszka, T. Classen
Sprache Deutsch
Studiengang Modus
B.Sc./M. Sc. Biochemie Wahlpflichtmodul
Verwendbarkeit des Moduls
B.Sc./M. Sc. Chemie Wahlpflichtmodul
B.Sc./M. Sc. Wirtschaftschemie Wahlmodul
Lernziele und Kompetenzen
Kenntnis der wichtigsten Naturstoffklassen der Sekundärmetabolite und der Schlüsselschritte ihrer Biosynthese;
Einordnung exemplarisch behandelte Naturstoffe bezüglich ihrer biologischen und pharmakologischen
Funktionen; Fähigkeit zur Durchführung diverser Laborreinigungsoperationen, zur Abwägung der Vor- und
Nachteile einer Reinigungsoperation für ein komplexes Stoffgemisch und zur Konzeption einer Isolationsstrategie;
Sachkenntnis zur Identifizierung und Quantifizierung der Inhaltsstoffe der Isolate mithilfe physikalisch/chemischer
Analyseverfahren.
Inhalte
Vorlesung: Biosynthese wichtiger Naturstoffklassen, Prinzipien der Biosynthese, Vergleich zwischen Primär- und
Sekundärmetabolismus.
Praktikum: Isolation verschiedener Naturstoffe aus diversen Frisch- und Trockenpräparate mithilfe diverser
Isolationstechniken. Die Identität der Isolate soll analysiert werden, sowie deren Gehalt quantifiziert werden.
Seminar: In Form von Praktikum begleitenden Kolloquien sollen die Studierenden sowohl die verwendeten
Isolationstechniken als auch die Eigenschaften der behandelten Präparate den Kommilitonen vorstellen.
Teilnahmevoraussetzungen keine
Prüfungsvoraussetzungen Protokoll zum Praktikum, Vorbereitung eines Kolloquiums
Prüfungsform Dauer [min] Gewichtung in Modulnote
Prüfung und Bewertung
Mündliche Prüfung 30-45 100%
Gewichtung in Gesamtnote gewichtet mit 8 von ca. 100 benoteten LP (ca. 8%)
Webseite www.iboc.uni-duesseldorf.de/
McMurry, Begley ‘Organische Chemie der biologischen Stoffwechselwege’,
Literatur
Spektrum Akademischer Verlag, 2006
9Biomolekulare Kristallographie Stand: 1.6.2016
ECTS-Punkte Arbeitsaufwand [h] Dauer Turnus Studiensemester
15 450 7 Wochen SoSe 2 oder 3
Lehrveranstaltungen Typ Umfang [SWS] Präsenz [h] Eigenstud. [h] Gruppengröße
Vorlesung V 1 15 40 6
Praktikum PExp 16 240 155 6
Modulverantwortlicher Dr. O. Weiergräber
Beteiligte Dozenten Batra-Safferling, Granzin, Weiergräber, Labahn
Sprache Englisch
Studiengang Modus
M.Sc. Biochemie
Verwendbarkeit des Moduls M.Sc. Biochemistry International
Wahlpflicht
M.Sc. Biologie
M.Sc. Biology International
Lernziele und Kompetenzen
Vertiefte theoretische Kenntnisse in der Proteinkristallographie (Proteinpräparation, Herstellung und
Charakterisierung von Proteinkristallen, Streutheorie, Datensammlung, Lösung des Phasenproblems, Modellbau und
-verfeinerung, Validierung); Grundfertigkeiten in der Präparation von Proteinkristallen für verschiedene
Anwendungen (einschl. Schweratomderivate); Fähigkeit zur selbstständigen Auswertung von Diffraktionsdaten,
Erkennen und adäquate Behandlung von Anomalien; Praktische Erfahrung mit verschiedenen Ansätzen zur Lösung
des Phasenproblems
Inhalte
Vorlesung
• Proteinexpression, Proteinreinigung, Kristallisation
• Beugungsmethoden, Fouriertransformation, Ewaldkonstruktion, Friedel-Gesetz
• Phasenbestimmung (isomorpher und molekularer Ersatz), Patterson-Funktion, Direktmethoden
• Strukturverfeinerung, Strukturvalidierung
Praktische Übungen
• Kristallisationstechniken (wasserlösl. Proteine vs. Membranproteine; Einsatz eines Screening-
Roboters)
• Symmetrie und optische Eigenschaften der Kristalle (Morphologie, Polarisationsmikroskopie,
Fluoreszenz-mikroskopie)
• Röntgenbeugung (Umgang mit Cryosystem, Drehanoden-generator, Röntgendetektoren)
• Präparation von Schweratomderivaten
• Datensammlung (native Daten, Derivatdaten, anomale Daten)
• Auswertung (Integration und Skalierung der Daten, Qualitäts-kriterien)
• Bestimmung von Schweratompositionen und Phasen-berechnung (Differenz-Pattersonfunktion,
Direktmethoden, Fourier-Techniken)
• Interpretation von Elektronendichtekarten bei unterschiedlicher Auflösung der Beugungsdaten
• Verfeinerung und Validierung des Proteinmodells
• Analyse und Präsentation
Sonstiges
• Umgang mit Linux/Unix-Betriebssystemen; Verwendung kristallographischer Software
Teilnahmevoraussetzungen keine
Prüfungsvoraussetzungen Regelmäßige, aktive Teilnahme am Praktikum
Prüfungsform Dauer [min] Gewichtung in Modulnote
Prüfung und Bewertung
Mündliche Abschlussprüfung 30 100%
Gewichtung in Gesamtnote gewichtet mit 15 von ca. 100 benoteten Leistungspunkten (ca. 15%)
• Publikationen zu den Themenbereichen
• Rupp: Biomolecular Crystallography
Literatur • Giacovazzo: Fundamentals of Crystallography
Cantor & Schimmel: Biophysical Chemistry: Part II: Techniques for the Study of
Biological Structure and Function: Pt. 2, 687-792
10Festkörper-NMR-Spektroskopie biologischer Makromoleküle Stand: 1.6.2016
ECTS-Punkte Arbeitsaufwand [h] Dauer Turnus Studiensemester
15 450 6 Wochen WiSe 2 oder 3
Lehrveranstaltungen Typ Umfang [SWS] Präsenz [h] Eigenstud. [h] Gruppengr.
Vorlesung V 2 30 90
Praktikum PExp 18 240 90 15
Modulverantwortlicher Prof. Dr. H. Heise
Beteiligte Dozenten H. Heise
Sprache Deutsch
Studiengang Modus
M.Sc. Biochemie
Verwendbarkeit des Moduls M.Sc Biochemistry International
Wahlpflicht
M.Sc. Biologie
M.Sc. Biology International
Lernziele und Kompetenzen
Kenntnis der Prinzipien und grundlegenden Konzepte der Festkörper-NMR- Spektroskopie; Fähigkeit zur
Einschätzung der Aussagekraft von Ergebnisse im Vergleich zu anderen biophysikalischen, strukturgebenden
Methoden; Erfahrung; Vertiefte Kenntnis in Theorie und in Praxis der Untersuchung von Struktur, Dynamik und
Wechselwirkungen von Proteinen in ihrer biologisch relevanten Umgebung.
Inhalte
• Festkörper-NMR-Spektroskopie: Grundlagen und Praxis in der Aufnahme von 2D/3D NMR-Spektren zur
Signalzuordnung an ausgewählten Beispielen
• Wichtigste Prinzipien der Entkopplung und Wiedereinkopplung zur Gewinnung von
Strukturinformationen
• Dynamik im Festkörper: dynamische Filter, Relaxationsmessungen (ausgewählete Beispiele)
• Protein-Protein-Wechselwirkungen anhand spektraler und dynamischer Parameter
• Schriftliche Darstellung der im Praktikum angewendeten Methoden und der erzielten Ergebnisse;
Vorbereitung eines Seminarvortrages
• Praxis in Darstellung der Ergebnisse und der angewandten Methoden in schriftlicher Form und im
englischsprachigen Seminarvortrag
• Evtl: Proteinexpression und Aufreinigung
• Evtl. Aggregationsstudien
• praktischer Umgang mit Linux- und Unix-Betriebssystemen
• Umgang mit NMR-Auswerte-Software
• Umgang mit Simulations-Software
• MATLAB
Teilnahmevoraussetzungen Grundlagenkenntnisse der NMR-Spektroskopie
Prüfungsvoraussetzungen Experimentelle Bearbeitung eines Projekts
Prüfungsform Dauer [min] Gewichtung in Modulnote
Prüfung und Bewertung Praktikumsbericht - 70%
Mündliche Präsentation 10 30%
Gewichtung in Gesamtnote gewichtet mit 15 von ca. 100 benoteten LP (ca. 15%)
Webseite www.fknmr.hhu.de
Literatur M. Duer: Introduction to Solid-State NMR Spectroscopy, Fachliteratur
11Flüssig-NMR-Spektroskopie biologischer Makromoleküle
Stand: 1.6.2016
(Vertiefungsmodul)
ECTS-Punkte Arbeitsaufwand [h] Dauer Turnus Studiensemester
15 450 6 Wochen WiSe oder SoSe 2 oder 3
Lehrveranstaltungen Typ Umfang [SWS] Präsenz [h] Eigenstud. [h] Gruppengröße
Seminar Sem 2 30 60 10
Praktikum PExp 6 90 70 10
Modulverantwortlicher Prof. Dr. D. Willbold
Beteiligte Dozenten Stoldt, Willbold
Sprache Deutsch
Studiengang Modus
M.Sc. Biochemie
Verwendbarkeit des
M.Sc Biochemistry International
Moduls Wahlpflicht
M.Sc. Biologie
M.Sc. Biology International
Lernziele und Kompetenzen
Verständnis der Prinzipien und grundlegenden Konzepte der NMR-Spektroskopie an Proteinen; Fähigkeit zur
Einschätzung der Aussagekraft der Ergebnisse im Vergleich zu anderen biophysikalischen, strukturgebenden
Methoden; vertiefte Kenntnis in Theorie und in Praxis der Proteinstrukturbestimmung mittels NMR-Spektroskopie
(Flüssig-NMR) sowie Ligandenbindungs- und Dynamikuntersuchungen.
Inhalte
• Proteinexpression und -reinigung
• Expression und Reinigung von 2H/13C/15N-isotopenangereicherten Proteinen/Peptiden für die NMR-
Spektroskopie; Herstellen einer Protein-NMR-Probe
• NMR-Spektroskopie: Grundlagen und Praxis in der Aufnahme von 2D/3D NMR-Spektren zur
Strukturbestimmung, Ligandeninteraktion oder Dynamikuntersuchung. Prozessierung und Auswertung
der NMR-Spektren. Interpretation der gewonnenen Daten: chemische Verschiebung, Relaxationsdaten,
chem. Verschiebungspertubation bei Ligandentitration, NOE-Daten.
• Berechnung von Strukturmodellen, Visualisierung und Interpretation der Struktur. Darstellung von
Ligandeninteraktionen an/auf der Proteinstruktur
• Grundlagen der Proteinarchitektur
• Datenbanksuchen: Nutzung von Informationen aus 3D-Struktur-, NMR-Daten-, Sequenz, und
Literaturdatenbanken
• Schriftliche Darstellung der im Praktikum angewendeten Methoden und der erzielten Ergebnisse;
Vorbereitung eines Seminarvortrages
• Praxis in Darstellung der Ergebnisse und der angewandten Methoden in schriftlicher Form und im
englischsprachigen Seminarvortrag
• Sonstiges:
• praktischer Umgang mit Linux- und Unix-Betriebssystemen
• Umgang mit NMR-Auswerte-Software
Teilnahmevoraussetzungen Grundlagenkenntnisse der NMR-Spektroskopie
Prüfungsvoraussetzungen Regelmäßige und aktive Teilnahme
Prüfungsform Dauer [min] Gewichtung in Modulnote
Prüfung und Bewertung Schriftlicher Abschlussbericht 50%
Seminarvortrag 30 50%
Gewichtung in Gesamtnote gewichtet mit 15 von ca. 100 benoteten LP bzw. 15%
www.uni-duesseldorf.de/MathNat/ipb/index.php?index=1368
Webseite
www.fz-juelich.de/ics/ics-6/DE/Home/home_node.html
Literatur Evans: Biomoleclular NMR Spectroscopy; Keeler: Understanding NMR
Spectroscopy; Cavanagh: Protein NMR Spectroscopy, Fachliteratur
12From gene to in silico structure– the use of protein data Stand: 1.6.2016
bases (ISS)
ECTS-Punkte Arbeitsaufwand [h] Dauer Turnus Semester
WiSe Präsenz
5 150 3 Wochen 2 oder 3
SS online
Lehrveranstaltungen Typ Umfang [SWS] Präsenz [h] Eigenstud. [h] Gruppengröße
Protein Data Bases V 2 30 40 24
From gene to in-silico structure Ü 3 45 35 24
Modulverantwortlicher Dr. S. Smits
Beteiligte Dozenten S. Smits
Sprache Englisch
Studiengang Modus
M.Sc. Biochemie
M.Sc. Biochemistry International
Verwendbarkeit des Moduls M.Sc. Biologie
Wahlpflicht
M.Sc. Biology International
M.Sc. Chemie
M.Sc. Wirtschaftschemie
Lernziele und Kompetenzen
Ability to judge the outcome of web based analysis and also to highlight the advantages and the disadvantages of the
programs used; understanding of the possiblities of using internet programmes to identify DNA sequences in
genomes, analyses of the proteins encoded, and the function of these proteins based on in silico predictions.
Inhalte
Lecture: DNA Sequencing , Identification of open reading frames, sequence alignments and Datbases (How do
these databases work, what are the advantages and disadvantages), FASTA and BLAST searches, Database for
primary secondary and tertiary structure prediction using protein sequences Literature search using pubmed,
Usage of databases to predict the function, diversity, homology, topology, modification of protein families and
single proteins. Protein structure prediction as well as homology modeling and molecular simulations
Exercise: From DNA sequence to a homology model of the encoded protein; presentation of the results
Teilnahmevoraussetzungen keine
Prüfungsvoraussetzungen Sequenzbasierte Vorhersage zur Struktur und Funktion eines Beispielproteins
Prüfungsform Dauer [min] Gewichtung in Modulnote
Prüfung und Bewertung
Ergebnisvortrag 20 unbenotet
Gewichtung in Gesamtnote unbenotet
Webseite www.chemie.uni-duesseldorf.de/Faecher/Biochemie/Lehre
Aktuelle Reviews und Originalpublikationen nach Mitteilung und eigene
Literatur
Literaturrecherche
13Molekulare Biophysik (M4409) Stand: 1.6.2016
ECTS-Punkte Arbeitsaufwand [h] Dauer Turnus Studiensemester
14 450 6 Wochen WiSe 2 oder 3
Lehrveranstaltungen Typ Umfang [SWS] Präsenz [h] Eigenstud. [h] Gruppengr.
Vorlesung V 2 30 90 16
Praktikum PExp 12 180 120 16
Modulverantwortlicher Prof. Dr. D. Willbold
Beteiligte Dozenten Heise, Batra-Safferling, Granzin, Weiergräber, Stoldt
Sprache Deutsch und Englisch
Studiengang Modus
Verwendbarkeit des
M. Sc. Biochemie
Moduls Wahlpflichtmodul
M. Sc. Biologie
Lernziele und Kompetenzen
Fähigkeit die Prinzipien und die grundlegenden Konzepte der zwei wichtigsten strukturbiologischen Methoden
(NMR-Spektroskopie, Röntgenstrukturanalyse) zu erklären, einzuschätzen (auch im Bezug/Vergleich zueinander)
und auf biologische Systeme (mit Fokus auf Proteine) anzuwenden.
Inhalte
- Flüssig-NMR: Allgemeine Grundlagen der NMR-Spektroskopie, Anwendung der NMR-Sp. in biologischen
Fragestellungen. Spinquantenzahlen, Energieniveaus, Besetzungsverhältnisse, Chemische Verschiebung, FT-NMR, 1-
D-Experiment, Linienform, Relaxation, Fouriertransformation, Spektrale Parameter, skalare und dipolare Kopplung,
Aufbau eines NMR-Spektrometers.
Aufnahme von 1D Experimenten (Ethanol, Aminosäuren, Proteine), Prozessierung und Auswertung der Spektren.
Vom 1D zum 2D-Experiment, Prinzip der indirekten Dimension, homonukleare und heteronukleare Experimente.
Grundlagen von Tripelresonanzexperimenten, Aufnahme, Prozessierung, Zuordnungsstrategie, (Beispiele: HNCACB,
HNCO). Rückgrat-Zuordnung, Zuordnung von 3D-NOE-Spektren, Extraktion von strukturbestimmenden Parametern.
Moleküldynamik, Strategie des "simulated annealing", experimentelle Daten für die Struktur-berechnung, Beispiel-
Strukturberechnung, Qualitätsparameter, weiterführende Methoden, weitere Anwendungen der NMR in der
Biologie.
Visualisierung von Proteinstrukturen & -komplexen, Sekundärstruktur, hydrophober Kern, Tertiärkontakte,
elektrostatisches Potential.
- Festkörper-NMR: Allgemeine Grundlagen der Festkörper-NMR-Spektroskopie, Fragestellungen, die mit dieser
Methode bearbeitet werden können, verschiedene Methoden, trotz anisotroper Linienverbreiterung hohe
Auflösung zu erreichen: Magic Angle Spinning und makroskopische Orientierung. Strukturinformationen im
Festkörper: Torsionswinkel, dipolare Kopplungen und chemische Verschiebungsanisotropie. Simulationssoftware:
SIMPSON und MATLAB, Analysesoftware: nmrPipe, nmrDraw, CCPN.
Untersuchungsobjekte: einzelne Aminosäuren in fester Phase und kleinere Modellpeptide.
- X-Ray:
1. allgemeine Kristallographie (Kristallsymmetrie, Kristalloptik, Polarisationsmikroskopie, Bragg’schen Gesetzes,
Reziprokes Gitter, Ewaldkonstruktion, Symmetrieelemente, Punktgruppe, Laue-Gruppe, Raumgruppe);
2. Kristallisation von Proteinen (Kristallisationsmethoden, Mikroskopie, Polarisation und Fluoreszenz);
3. Messung von Beugungsdaten (Röntgenquellen, Detektoren, Bestimmung der Elementarzelle und der
Raumgruppe, Datenakquisition);
4. Phasenbestimmung (Molekularer Ersatz, und Isomorpher Ersatz (Patterson-Methoden, Schweratomderivate);
5. Erstellen eines Atommodells (Interpretation einer Elektronendichteverteilung und Modellbau);
6. Verfeinerung, Validierung, Architektur der Proteine (Verbesserung der Übereinstimmung des Atommodells mit
den Beugungsdaten, R-Faktor, Ramachandran-Plot, Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur);
7. Struktur und Funktion.
Teilnahmevoraussetzungen Interesse an Strukturbiologie und physikalisch-chemischen Zusammenhängen
Prüfungsvoraussetzungen Regelmäßige und aktive Teilnahme am Praktikum
Prüfungsform Dauer [min] Gewichtung in Modulnote
mündliche Abschlussprüfung 45 65%
Prüfung und Bewertung
Seminarvortrag 20 15%
schriftlicher Praktikumsbericht 20%
Gewichtung in Gesamtnote gewichtet mit 14 von ca. 100 benoteten LP (ca. 14%)
Literatur wird zu Beginn des Moduls bekannt gegeben
14Molekülmodellierung (MoMo) Stand: 1.6.2016
ECTS-Punkte Arbeitsaufwand [h] Dauer Turnus Studiensemester
8 240 3 Wochen WiSe 2 oder 3
Lehrveranstaltungen Typ Umfang [SWS] Präsenz [h] Eigenstud. [h] Gruppengr.
Simulation von Biomolekülen V 2 30 60 30
Seminar S 1 15 15 30
Computerpraktikum PExp 6 90 30 15
Modulverantwortlicher Jun. Prof. Dr. B. Strodel
Beteiligte Dozenten B. Strodel, W. Thiel
Sprache Deutsch
Studiengang Modus
Verwendbarkeit des
M.Sc. Biochemie
Moduls Wahlpflicht
M.Sc. Biologie
Lernziele und Kompetenzen
Grundlegendes Verständnis und praktische Anwendung von Computersimulationsmethoden für Biomoleküle,
insbesondere für Proteine
Inhalte
Vorlesung: 1. Biomolekulare Kraftfelder: Annahmen und Grundlagen; Funktionale Form: bindende und
nichtkovalente Beiträge; Parameterisierung; Übliche Kraftfelder: CHARMM, AMBER, GROMOS, OPLS; Ausblick:
“Knowledge-based” und “coarse-grained”-Kraftfelder.
3. Berechnung nichtkovalenter Wechselwirkungen: Reduktion des Rechenaufwandes: “Cutoff”-, Ewald- und
Multipolmethoden; Solvatation mit Kontinuumsmethoden.
4. Geometrieoptimierung: Überblick über verschidene Minimierungsmethoden
5. Molekulardynamik (MD) - Grundlagen: Grundlagen; Integration der Newtonschen Bewegungsgleichungen; MD
in verschiedenen Ensembles: konstante Temperatur (Thermostate: Berendsen und Nosé-Hoover) und konstanter
Druck; Auswertung von MD-Simulationen (Freie Energie, Ordnungsparameter, Hauptkomponentenanalyse); MD-
Programm: GROMACS
6. Molekulardynamik – Weitere Themen: Langevin-Dynamik; Brownsche Dynamik; MD unter
Zwangsbedingungen; Umbrella Sampling; “Replica exchange MD”.
7. Monte-Carlo (MC)-Simulationen: Idee; Metropolis-Methode; Generation von Versuchskonformationen; MC zur
globalen Optimierung.
8. QM/MM-Simulationen: Konzept; Einbettungsverfahren; Behandlung der QM/MM-Grenzregion; QM/MM-
Optimierungs- und Simulationsverfahren; QM/MM-Methoden für elektronisch angeregte Zustände; Übersicht
über Anwendungen auf Enzyme und photoaktive Proteine.
Seminar: Bearbeiten von Übungen zu den Themen der Vorlesung. Die Übungsaufgaben werden selbständig
bearbeitet und gemeinsam mit der Darstellung der Lösungswege besprochen. Seminarvortrag
Praktikum: 1. Einführung in Linux, die Benutzung des MD-Programms GROMACS, des QM/MM-Programms
ChemShell und des Programms VMD zur Darstellung von Biomolekülen;
2. Bearbeitung von praktischen Übungen zu den Themen der Vorlesung am PC unter Linux
Grundlegende Kenntnisse der Physikalischen Chemie, der Quantenchemie,
Teilnahmevoraussetzungen
der statistischen Thermodynamik und der Proteinbiochemie
Prüfungsvoraussetzungen Bearbeitung von Aufgaben am Computer
Prüfungsform Dauer [min] Gewichtung in Modulnote
Prüfung und Bewertung Klausur (Abschlussprüfung) 90 70%
Seminarvortrag 30 30%
Gewichtung in Gesamtnote gewichtet mit 8 von ca. 100 benoteten LP (ca. 8%)
Webseite www.theochem.hhu.de/lehre.html
Literatur Skript zur Vorlesung
T. Schlick, “Molecular Modeling and Simulation. An Interdisciplinary Guide.”
A.R. Leach, "Molecular Modeling – Principles and Applications.”
- D. Frenkel, B. Smit, "Understanding Molecular Simulation", Academic
- H. M. Senn, W. Thiel, Angew. Chem. Int. Ed. 2009, 48, 1198.
Spezialliteratur zu Seminarthemen wird ausgegeben.
15Multikomponenten- und Dominoreaktionen Stand: 1.6.2016
ECTS-Punkte Arbeitsaufwand [h] Dauer Turnus Studiensemester
8 240 1 Semester WiSe 2 oder 3
Lehrveranstaltungen Typ Umfang [SWS] Präsenz [h] Eigenstud. [h] Gruppengr.
Vorlesung (MCR) V 2 30 45 30
MCR-Praktikum PExp 6 90 30 15
MCR-Seminar Sem 1 15 30 30
Modulverantwortlicher Prof. Dr. T. J. J. Müller
Beteiligte Dozenten T. J. J. Müller, Mitarbeiter des Lehrstuhls für Organische Chemie
Sprache deutsch
Verwendbarkeit des Moduls Studiengang Modus
M. Sc. Biochemie Wahlpflicht
M. Sc. Chemie Wahlpflicht
M. Sc. Wirtschaftschemie Wahlpflicht
Lernziele und Kompetenzen
Kenntnisse und experimentelle Fertigkeiten über neue Konzepte der Organischen Synthese, zur Syntheseplanung
mit diversitätsorientierter Synthese; Fähigkeit zur mechanistischen Diskussion.
Inhalte
Vorlesung: Begrifflichkeiten, Reaktivitätsbasierte Konzepte, Reaktive Funktionalitäten,
Multikomponentenreaktionen auf Basis von Carbonylverbindungen, Iminen, Iminiumionen, Michael-Additionen,
Isonitrilen, Cycloadditionen, Radikalreaktionen, metallvermittelten und metallkatalysierten Reaktionen, Homo-
und Hetero-Domino-Reaktionen
Praktikum: Ausgewählte Literaturpräparate. Abschließend Mitarbeit an einem aktuellen Forschungsprojekt der
Arbeitsgruppe.
Seminar: Diskussion relevanter Aspekte der im Praktikum durchgeführten Versuche.
Teilnahmevoraussetzungen Praktische Fähigkeiten und Kenntnisse in der Synthesechemie
Regelmäßige aktive Teilnahme an allen Lehrveranstaltungen, Anfertigung von
Prüfungsvoraussetzungen Versuchsprotokollen, Vortrag über ein bearbeitetes Projekt und den theoretischen
Hintergrund
Prüfungsform Dauer [min] Gewichtung in Modulnote
Prüfung und Bewertung
mündliche Abschlussprüfung 30-45 100%
Gewichtung in Gesamtnote gewichtet mit 8 von ca. 100 benoteten LP (ca. 8%)
Webseite www.orgchem.hhu.de/
T. J. J. Müller, Top. Heterocycl. Chem. 2010, 25, 25. D. M. D’Souza, T. J. J. Müller,
Chem. Soc. Rev. 2007, 36, 1095. A. Dömling, Chem. Rev. 2006, 106, 17. G. Balme, E.
Bossharth, N. Monteiro, Eur. J. Org. Chem. 2003, 4101. H. Bienaymé, C. Hulme, G.
Oddon, P. Schmitt, Chem. Eur. J. 2000, 6, 3321. G. H. Posner, Chem. Rev. 1986, 86,
Literatur 831. Multicomponent Reactions, J. Zhu, H. Bienaymé, Hrsg., Wiley-VCH, 2005. L. F.
Tietze, Chem. Rev. 1996, 96, 115. L. F. Tietze, U. Beifuss, Angew. Chem. 1993, 105,
137. T. J. J. Müller, Synthesis 2012, 159. T. Vlaar, E. Ruijter, R.V. A. Orru, Adv.
Synth. Catal. 2011, 353, 809. Domino Reactions in Organic Synthesis, L. F. Tietze, G.
Brasche, K. M. Gericke, Wiley-VCH, Weinheim, 2006.
16Naturstoffsynthese I Stand: 1.6.2016
ECTS-Punkte Arbeitsaufwand [h] Dauer Turnus Studiensemester
8 240 1 Semester WiSe 2 oder 3
Lehrveranstaltungen Typ Umfang [SWS] Präsenz [h] Eigenstud. [h] Gruppengröße
Einführung in die
V 1 15 10 30
Naturstoffsynthese
NATSY1-Praktikum PExp 6 90 80 15
NATSY1-Seminar Sem 2 30 15 30
Modulverantwortlicher Prof. Dr. J. Pietruszka
Beteiligte Dozenten Pietruszka, Meyer zu Berstenhorst
Sprache Deutsch
Studiengang Modus
M. Sc. Biochemie Wahlpflichtmodul
Verwendbarkeit des Moduls
M. Sc. Chemie Wahlpflichtmodul
M. Sc. Wirtschaftschemie Wahlmodul
Lernziele und Kompetenzen
Fähigkeit Schlüsselschritte für die Syntheseplanung von (einfachen) Naturstoffen zu erkennen, die
Schlüsselreaktionen theoretisch zu verstehen und in der Laborpraxis umzusetzen.
Inhalte
Vorlesung: Konzepte zur Retrosynthese, Schutzgruppenstrategien, Entwicklung von Synthesestrategien
für einfache Naturstoffe (z. B. b-Lactam-Antibiotika), Schlüsselreaktionen, Totalsynthese, Biosynthese,
physiologische Eigenschaften.
Praktikum: Projektarbeit zur Synthese von Schlüsselbausteinen der organischen Synthese.
Seminar: Vorträge zu den Projekten.
Teilnahmevoraussetzungen Praktische Fähigkeiten und Kenntnisse in der Synthesechemie
Prüfungsvoraussetzungen Regelmäßige und aktive Teilnahme am Praktikum, Protokoll zum Praktikum
Prüfungsform Dauer [min] Gewichtung in Modulnote
Prüfung und Bewertung
mündliche Abschlussprüfung 30-45 100%
Gewichtung in Gesamtnote gewichtet mit 8 von ca. 100 benoteten LP (ca. 8%)
Webseite www.iboc.uni-duesseldorf.de/
Literatur Nicolaou, Sorensen ‘Classics in Total Synthesis’, VCH, 1996
Nicolaou, Snyder ‘Classics in Total Synthesis II’, Wiley-VCH, 2003
McMurry, Begley ‘Organische Chemie der biologischen Stoffwechselwege’,
Spektrum Akademischer Verlag, 2006
17Naturstoffsynthese II Stand: 1.6.2016
ECTS-Punkte Arbeitsaufwand [h] Dauer Turnus Studiensemester
8 240 1 Semester WiSe 2 oder 3
Lehrveranstaltungen Typ Umfang [SWS] Präsenz [h] Eigenstud. [h] Gruppengr.
Einführung in die
V 1 15 10 30
Naturstoffsynthese 2
NATSY2-Praktikum PExp 6 90 80 15
NATSY2-Seminar Sem 2 30 15 30
Modulverantwortlicher Prof. Dr. J. Pietruszka
Beteiligte Dozenten Pietruszka, Meyer zu Berstenhorst
Sprache Deutsch
Studiengang Modus
M. Sc. Biochemie Wahlpflichtmodul
Verwendbarkeit des Moduls
M. Sc. Chemie Wahlpflichtmodul
M. Sc. Wirtschaftschemie Wahlmodul
Lernziele und Kompetenzen
Kenntnisse und experimentelle Fähigkeiten zur (Bio)synthese und Retrosynthese von komplexen
Naturstoffen; Fähigkeit zur Anwendung analytischer Methoden (NMR, IR, MS, Enantiomerenanalytik) in
der Praxisphase an Fallbeispielen, zur Auswertung von Spektren, zur Strukturzuordnung anhand der
experimentellen Daten und zur kritischen Einschätzung der analytischen Limitierungen.
Inhalte
Vorlesung: Besprechung ausgewählter komplexer Zielverbindungen (z.B. Polyketide): Physiologisches
Target, Biosynthese, Synthesestrategien, Erörterung mechanistischer und methodischer Details zu
anspruchsvollen Syntheseschritten, Totalsynthese.
Praktikum: Projektarbeit zur Synthese von Schlüsselbausteinen für die Naturstoffsynthese,
Durchführung längerer Reaktionssequenzen.
Seminar: Besprechung von aktuellen Originalarbeiten
Teilnahmevoraussetzungen Praktische Fähigkeiten und Kenntnisse in der Synthesechemie
Regelmäßige und aktive Teilnahme am Praktikum, Protokoll zum Praktikum,
Prüfungsvoraussetzungen
Seminarvortrag
Prüfungsform Dauer [min] Gewichtung in Modulnote
Prüfung und Bewertung
mündliche Abschlussprüfung 30-45 100%
Gewichtung in Gesamtnote gewichtet mit 8 von ca. 100 benoteten LP (ca. 8%)
Webseite www.iboc.uni-duesseldorf.de/
Literatur Nicolaou, Sorensen ‘Classics in Total Synthesis’, VCH, 1996
Nicolaou, Snyder ‘Classics in Total Synthesis II’, Wiley-VCH, 2003
McMurry, Begley ‘Organische Chemie der biologischen
Stoffwechselwege’, Spektrum Akademischer Verlag, 2006
18Synthese und Katalyse Stand: 1.6.2016
ECTS-Punkte Arbeitsaufwand [h] Dauer Turnus Studiensemester
8 240 1 Semester WiSe 2 oder 3
Lehrveranstaltungen Typ Umfang [SWS] Präsenz [h] Eigenstud. [h] Gruppengr.
Synthese und Katalyse V 2 30 45 30
SynKat-Praktikum PExp 6 90 30 15
SynKat - Seminar Sem 1 15 30 30
Modulverantwortlicher Prof. Dr. T. J. J. Müller
Beteiligte Dozenten T. J. J. Müller
Sprache deutsch
Verwendbarkeit des Moduls Studiengang Modus
M. Sc. Biochemie Wahlpflicht
M. Sc. Chemie Wahlpflicht
M. Sc. Wirtschaftschemie Wahlpflicht
Lernziele und Kompetenzen
Kenntnisse und experimentelle Fertigkeiten über komplexe Reaktionssequenzen und deren retrosynthetische
Analyse, Syntheseplanung mit katalytischen Methoden; Befähigung zur mechanistischen Diskussion.
Inhalte
Vorlesung: Moderne Methoden der homogenen Katalyse in der organischen Synthese: Metall- und
organokatalysierte Reaktionen sind oftmals der Schlüsselschritt bei Synthesen, sei es in Forschung oder
Produktion. In dieser Vorlesung sollen die homogenkatalytischen Reaktionen hinsichtlich ihres Anwendungs-
potentials und aktueller Weiterentwicklungen beleuchtet werden. Pd-, Ru-, Fe-, Cu-, Au- und Rh-katalysierte
Reaktionen, Katalyse mit Metallcarbenoiden, CH-Aktivierung, Oligomerisierungen; Grundlagen der metallfreien
Katalyse, ausgewählte organokatalytische Prozesse.
Praktikum: Ausgewählte Literaturpräparate zu z.B. Metall- und Organokatalyse. Abschließend Mitarbeit an einem
aktuellen Forschungsprojekt der Arbeitsgruppe.
Seminar: Diskussion relevanter Aspekte der im Praktikum durchgeführten Versuche.
Teilnahmevoraussetzungen Praktische Fähigkeiten und Kenntnisse in der Synthesechemie
Regelmäßige aktive Teilnahme an allen Lehrveranstaltungen, Anfertigung von
Prüfungsvoraussetzungen Versuchsprotokollen, Vortrag über ein bearbeitetes Projekt und den theoretischen
Hintergrund
Prüfungsform Dauer [min] Gewichtung in Modulnote
Prüfung und Bewertung
mündliche Abschlussprüfung 30-45 100%
Gewichtung in Gesamtnote gewichtet mit 8 von ca. 100 benoteten LP (ca. 8%)
Webseite www.orgchem.hhu.de/
L.S. Hegedus, Organische Synthese mit Übergangsmetallen, Wiley-VCH, 1995; A.
Berkessel, H. Gröger, Asymmetric Organocatalysis, Wiley-VCH, 2005; A. De
Literatur Meijere, F. Diederich (Hrsg.), Metal-Catalyzed Cross-Coupling Reactions, 2nd Ed.,
Wiley-VCH, 2004; S.-I. Murahashi (Hrsg.), Ruthenium in Organic Synthesis, Wiley-
VCH, 2004; Iron Catalysis in Organic Chemistry, Wiley-VCH, 2008;Praktikumsskript.
19Module des Wahlpflichtbereichs
„Molekulare Biologie und
Biotechnologie“
20Angewandte Mikrobiologie (M4434) Stand: 1.6.2016
ECTS-Punkte Arbeitsaufwand [h] Dauer Turnus Studiensemester
14 420 1 Semester SoSe 2 oder 3
Lehrveranstaltungen Typ Umfang [SWS] Präsenz [h] Eigenstud. [h] Gruppengröße
Angewandte Mikrobiologie V 2 30 60 15
Praktikum PExp 18 270 60 15
Modulverantwortliche Prof. Dr. M. Bott, Prof. Dr. K.-E. Jaeger, Prof. Dr. M. Feldbrügge
Beteiligte Dozenten M. Bott, K.-E. Jaeger, M. Feldbrügge, J. Marienhagen, K. Schipper
Sprache Deutsch
Studiengang Modus
M.Sc. Biochemie
Verwendbarkeit des Moduls M.Sc Biochemistry International
Wahlpflicht
M.Sc. Biologie
M.Sc. Biology International
Lernziele und Kompetenzen
Verständnis des Prinzips lebender Systeme sowie der grundlegenden Konzepte verschiedener
Regulationssysteme, Expressionssysteme und Ganzzellsysteme; Vorstellung wie Grundlagenforschung in die
biotechnologische Anwendung übertragen werden kann; Fähigkeit Aufgabenstellungen aus diesem Bereich
selbständig zu lösen, selbstständig und präzise mit den Standard-Messgeräten und Instrumenten aus dem
mikrobiologischen Labor umzugehen und neuere molekularbiologische Techniken zu beschreiben; Befähigung
grundlegende molekularbiologische Versuche zu planen und durchzuführen und die resultierenden Ergebnisse zu
erklären, auszuwerten und auf andere Sachverhalte zu übertragen.
Inhalte
Allgemeine Inhalte der Mikrobiologie, Molekularbiologie und Biotechnologie.
Kultivierung von Mikroorganismen (Bakterien, Hefen, Pilze) in verschiedenen Maßstäben, pilzliche Modellsysteme
und deren Biologie, Anwendung von molekularbiologischen, biochemischen Forschungsmethoden zur Analyse
von Biomolekülen z.B.: Bestimmung produktionsrelevanter Parameter, Konstruktion von Plasmiden,
Reportergenfusionen, PCR-Techniken, globale Analysemethoden wie Transkriptomics oder Proteomics,
Expression/Reinigung von Proteinen in homologen und heterologen Wirtssystemen, Immunodetektion (Western-
Blot), Proteinsekretion, Ganzzellbiokatalyse, Biotransformation, Mutantenerstellung (Stammoptimierung),
molekular-biologische Methoden zum Protein-Engineering und zur gerichteten Evolution (zufällige und
ortsgerichtete Mutagenese). Enzymcharakterisierung durch proteinbiochemische Methoden, Einsatz
verschiedener Enzyme in der Biotechnologie, Produktion von Aminosäuren und anderen mikrobiellen Produkten,
Stammoptimierung, Regulation mikrobieller (eukaryontische und prokaryontische) Expressions- und
Produktionsprozesse, posttranskriptionelle Regulation.
Teilnahmevoraussetzungen keine
Prüfungsvoraussetzungen Regelmäßige und aktive Teilnahme am Praktikum
Prüfungsform Dauer [min] Gewichtung in Modulnote
Prüfung und Bewertung Praktikumsbericht 30%
Klausur zum Gesamtmodul 120 70%
Gewichtung in Gesamtnote gewichtet mit 14 von ca. 100 benoteten LP (ca. 14%)
Webseite www.iet.uni-duesseldorf.de/
Literatur W. Aehle: Enzymes in Industry
A.S. Bommarius, B.R. Riebel-Bommarius: Biocatalysis
R. Renneberg, V. Berkling: Biotechnologie für Einsteiger
W.J. Thiemann, M.A. Palladino: Biotechnologie
M.T Madigan, J.M. Martinko, D.A. Stahl, D.P. Clark: Brock Mikrobiologie
L.A. Moran, R.A. Horton, K.G. Scrimgeour, M. Perry: Principles of Biochemistry
21Biochemie der Pflanzen (M4411) Stand: 1.6.2016
ECTS-Punkte Arbeitsaufwand [h] Dauer Turnus Studiensemester
14 420 1 Semester WiSe 2 oder 3
Lehrveranstaltungen Typ Umfang [SWS] Präsenz [h] Eigenstud. [h] Gruppengr.
Vorlesung/Seminar V 2 30 60 16
Praktikum PExp 18 270 60 16
Modulverantwortlicher Prof. Dr. Georg Groth
Beteiligte Dozenten G. Groth, M. Bisson
Sprache Deutsch und Englisch
Studiengang Modus
Verwendbarkeit des Moduls M. Sc. Biochemie
Wahlpflichtmodul
M. Sc. Biologie
Lernziele und Kompetenzen
Verständnis von immunologische Barrieren, natürliche Immunität, Initiation und Effektorphase einer
Immunantwort, Immungedächtnis, Mechanismen der Genregulation durch miRNAs, Transkriptionsfaktoren, und
Epigenetik sowie Signalübertragungswege der verschiedenen Immunzelltypen; Fähigkeit die grundlegenden
immunologischen Mechanismen auf konkrete und klinisch relevante Beispiele zu übertragen; Beherrschung
grundlegende immunologischer Techniken und Fähigkeit die Versuchsergebnisse zu analysieren, grafisch
auszuwertet und schriftlich zu formulieren.
Inhalte
Vorlesung:
Die Vorlesung behandelt die wichtigsten zellulären Makromoleküle und Stoffklassen (Kohlenhydrate, Proteine,
Lipide) und ihre Funktion im pflanzlichen Organismus. Als Besonderheit des pflanzlichen Stoffwechsels werden
sekundäre Pflanzenstoffe, ihr Vorkommen, ihre Biosynthese sowie ihre Funktion und Bedeutung für den
pflanzlichen Organismus besprochen. Anschließend werden Aufbau, Organisation und Stoffwechsel der
unterschiedlichen pflanzlichen Organellen sowie grundsätzliche Regulationsmechanismen biochemischer
Stoffwechselvorgänge behandelt.
Praktikum: Das Praktikum befasst sich mit den in der Vorlesung besprochenen Biomolekülen im pflanzlichen
Kontext. Dabei kommen verschiedene grundlegende biochemische Arbeitstechniken
(Dünnschichtchromatographie, Ionenaustauschchromatographie, Gelfiltration, Elektrophorese,
Absorptionsspektroskopie) zum Einsatz, es werden aber auch spezifische Techniken wie beispielsweise die
Herstellung von artifiziellen Lipidvesikeln oder die Rekonstitution von Proteinen in Vesikel und die Anwendung
von Fluoreszenztechniken zur Bestimmung transmembraner Protonengradienten erlernt.
Teilnahmevoraussetzungen keine
Prüfungsvoraussetzungen Regelmäßige und aktive Teilnahme am Praktikum, Praktikumsbericht
Prüfungsform Dauer [min] Gewichtung in Modulnote
Prüfung und Bewertung schriftliche Abschlussprüfung 120 70%
Seminarvortrag 20 30%
Gewichtung in Gesamtnote gewichtet mit 14 von ca. 100 benoteten LP (ca. 14%)
Webseite www.biochemplant.hhu.de/unsere-lehre.html
Literatur B. B. Buchanan, W. Gruissen und R. J. Jones: Biochemistry and Molecular Biology of
Plants (American Society of Plant Physiologists);
H. W. Heldt: Pflanzenbiochemie (Spektrum-Verlag);
L. Taiz und E. Zeiger: Plant Physiology (Sinauer Associates, Inc., Publishers)
22Cellular and Molecular Analysis of Brain Development (M4437) Stand: 1.6.2016
ECTS-Punkte Arbeitsaufwand [h] Dauer Turnus Studiensemester
14 420 1 Semester WiSe 2 oder 3
Lehrveranstaltungen Typ Umfang [SWS] Präsenz [h] Eigenstud. [h] Gruppengr.
Molecular analysis of brain development V 2 30 90 12
Immunohistochemistry and molecular
PExp 18 240 60 12
techniques
Modulverantwortlicher Prof. Dr. C. Rose
Beteiligte Dozenten Kafitz, Dublin, Rose, Rüther, Dildrop, Gerhardt, Gottmann
Sprache Englisch
Studiengang Modus
M.Sc. Biochemie
Verwendbarkeit des
M.Sc Biochemistry International
Moduls Wahlpflicht
M.Sc. Biologie
M.Sc. Biology International
Lernziele und Kompetenzen
Capability to describe and apply the fundamental concepts and techniques of fluorescence-based
immunohistochemistry; ability for use of these concepts for the identification of various cell types and
brain structures and for judgments regarding physiological and development-related questions; skill to
use advanced techniques in light and fluorescence microscopy and adequately develop and evaluate the
resulting documentation; qualification to plan and carry out molecular biological techniques and to work
precisely and without supervision with measuring equipment and laboratory instruments.
Inhalte
Lecture: The basics of light microscopy: optics and lenses, structure of a microscope, optical path, aberrations,
types of microscopes. Basics of fluorescence microscopy and immunohistochemistry. Fluorochromes,
illumination, artifacts. Cell-type-specific labeling of neural cells with diagnostic antibodies. Basics of patch-clamp
recording. Brain development on the basis of selected brain regions (cortex, hippocampus, cerebellum).
Maturation and function of neurons and glial cells in vertebrate brains. Molecular basics of brain development:
induction of neuroectoderm, specification of brain regions, hedgehog signaling pathway, synapse formation
Practical Course: Immunohistochemistry: Primary and secondary immunofluorescence, identification of neural
cell types, determination of the maturation stages of glial cells and neurons, marking of functionally relevant
membrane structures in neurons and glial cells.
Fluorescence microscopy: Components of a light microscope, epifluorescence microscopy, confocal laser
microscopy, camera-assisted documentation, image processing.
Patch-clamp recording: Electrophysiology of network activity during development in culture (demonstration on
cortical mouse neurons).
Preparation of mouse embryos at various stages of development; analysis of brain development using histology
and whole-mount in situ hybridization; investigation of disturbances in brain development in various mouse
mutations using histology, immunohistochemistry, western blotting and qRT PCR.
Teilnahmevoraussetzungen keine
Prüfungsvoraussetzungen Regelmäßige, aktive Teilnahme
Prüfungsform Dauer [min] Gewichtung in Modulnote
Klausur 120 70%
Prüfung und Bewertung
Präsentation 15 15%
Wissenschaftlicher Bericht 15%
Gewichtung in Gesamtnote gewichtet mit 14 von ca. 100 benoteten LP (ca. 14%)
Webseite www.neurobiologie.hhu.de/unsere-lehre.html
Literatur Imaging in Neuroscience and Development: A Laboratory Manual.
Cold Spring Harbor Laboratory Press
Development of the Nervous System. Sanes, Reh & Harris
23Evolutive Biotechnologie Stand: 1.6.2016
ECTS-Punkte Arbeitsaufwand [h] Dauer Turnus Studiensemester
14 420 6 Wochen SoSe 2 oder 3
Lehrveranstaltungen Typ Umfang [SWS] Präsenz [h] Eigenstud. [h] Gruppengr.
Vorlesung V 2 30 90 16
Praktikum PExp 12 180 120 16
Modulverantwortlicher Prof. Dr. Jaeger
Beteiligte Dozenten Jaeger. Drepper, Willbold, Mohrlüder
Sprache Deutsch und Englisch
Studiengang Modus
Verwendbarkeit des
M. Sc. Biochemie
Moduls Wahlpflichtmodul
M. Sc. Biologie
Lernziele und Kompetenzen
Kenntnis der allgemeinen Prinzipien lebender Systeme sowie der grundlegenden Konzepte von Enzymen in der
Biotechnologie, z. B. von Expressions- und Sekretionssystemen, der Proteinfaltung sowie gerichteter Evolution
und rationalem Design; Fähigkeit zur Anwendung grundlegender molekularbiologischer und biochemischer
Techniken, zur Planung, durchführen und auswerten sowie die Ergebnisse analysieren und in wissenschaftlich
angemessener Weise präsentieren. Sie können selbständig und akkurat mit Messgeräten, Feinwerkzeugen und
anderen Apparaturen bzw. Instrumenten aus dem mikrobiologischen und biochemischen Labor umgehen. Die
Studierenden haben die dazu notwendigen, grundlegenden motorischen Fähig- und Fertigkeiten präzisiert.
Inhalte
Allgemeine Grundlagen der evolutiven Biotechnologie, z. B. Prinzipien lebender Systeme, Enzyme in der
Biotechnologie, Identifizierung neuer Enzyme, Klonierung und Expression der korrespondierenden Gene, Faltung
und Sekretion der Genprodukte, Enzymaufarbeitung, industrielle Anwendungen. Genome und Metagenome,
moderne Expressionsvektoren und –stämme, gerichtete Evolution und rationales Design.
Anwendung von molekularbiologischen, biochemischen oder auch zellbiologischen und biophysikalischen
Forschungsmethoden zur Analyse einzelner Biomoleküle bzw. deren Interaktion mit einem Liganden, z. B.
Expression, Reinigung von Proteinen, Immunoblots etc. in der mikrobiellen Expressionstechnologie, molekularen
Biophotonik und bakteriellen Photobiotechnologie.
Identifizierung von Peptidliganden für Zielproteine mit Hilfe einer Phagen-Display Selektion. Anwendung
verschiedener biophysikalischer Methoden wie z.B. ITC, Fluoreszenzspektroskopie, NMR, ELISA oder
Oberflächenplasmonresonanzspektroskopie zur Analyse von Protein-Peptid-Interaktionen.
Teilnahmevoraussetzungen Fortgeschrittene Kenntnisse in Biochemie, Mikrobiologie und Biotechnologie
Prüfungsvoraussetzungen Regelmäßige und aktive Teilnahme am Praktikum, Abschlussvortrag
Gewichtung in
Prüfungsform Dauer [min]
Modulnote
Prüfung und Bewertung
mündliche Abschlussprüfung 45 70%
schriftlicher Praktikumsbericht 30%
Gewichtung in Gesamtnote gewichtet mit 14 von ca. 100 benoteten LP (ca. 14%)
Webseite www.iet.uni-duesseldorf.de/
nd
Literatur Buchholz, Kasche, Bornscheuer: Biocatalysts and Enzyme Technology, 2 ed.
A. Liese, K. Seelbach, Ch. Wandrey: Industrial Biotransformations,
J.-L. Reymond: Enzyme Assays, Wiley, 2006.
S. Brakmann, A. Schwienhorst: Evolutionary Methods in Biotechnology
rd
W. Aehle: Enzymes in Industry, 3 ed., Wiley-VCH, 2007.
A.S. Bommarius, B.R. Riebel-Bommarius: Biocatalysis, Wiley-VCH
R. Renneberg, V. Berkling: Biotechnologie für Einsteiger
W.J. Thiemann, M.A. Palladino: Biotechnologie, Pearson Studium
F. Lottspeich, J. W. Engels: Bioanalytik, 3. Auflage, 2012.
Golemis, Adams: Protein-Protein Interactions: A Molecular Cloning Manual,
H. Rehm, T. Letzel: Der Experimentator: Proteinbiochemie/Proteomics
Sidhu, Geyer: Phage Display In Biotechnology and Drug Discovery,
Gohlke, Mannhold, Kubinyi, Folkers: Protein-Ligand Interactions, Volume 53, 2012.
M. Helm, S. Wölfl: Instrumentelle Bioanalytik, 2013.
24Sie können auch lesen
