Gehirnzellen im Stress - Neurobiologie
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Neurobiologie
Gehirnzellen im Stress
Von Christiane Richter-Landsberg, Olaf Goldbaum und Thomas Stahnke
Zellulärer Stress, ausgelöst durch Fak-
toren wie Hitze, Kälte, Umweltgifte und
Entzündungen, führt in vielen Fällen
zu einer Schädigung der Eiweiß-Mole-
küle, die sich nicht mehr korrekt falten
können und sich in der Zelle ablagern.
Zum Schutz dagegen haben Zellen ein
„Notfallprogramm“ entwickelt und rea-
gieren mit der Bildung von Hitzeschock-
proteinen oder Stressproteinen. Diese
haben vielfältige Aufgaben und sind
für den Schutz unserer empfindlichen
Gehirnzellen von besonderer Bedeutung.
Die Mechanismen, die in den Gehirnen
von Patienten mit neurodegenerativen
Erkrankungen, wie Alzheimer und Parkin-
son, zu Ablagerungen von Proteinen, die
nicht mehr abgebaut werden können,
und zum Zelltod führen, und die Frage,
ob Stressproteine dem entgegenwirken
können, sind ein Forschungsschwerpunkt
der Arbeitsgruppe Molekulare Neuro-
biologie/Neurochemie. Stressoren und biolo-
gische Signale wirken
auf Zellen ein und füh-
ren zu einer vermehr-
ten Produktion von
Hitzeschockproteinen
(HSP) oder so genann-
ten Stressproteinen.
Diese Stressproteine
dienen zellulären
Reparaturprozessen
und bieten Schutz.
I ch bin total im Stress!“ ist eine häufige
Antwort auf die Frage „Wie geht’s?“ Stress
ist das Gegenteil von Entspannung. Stress
können ihre Aufgaben nicht mehr erfüllen,
was schwerwiegende Folgen für unsere
Gesundheit hat. Stress führt zu einer Störung
bedeutet Druck oder Belastung, z.B. durch des inneren Gleichgewichts (Homöostase) der
zu viel Arbeit, Probleme in der Familie oder Zellen und wird durch eine Vielzahl stressaus-
The brain is the most sensitive target for Angstzustände. Dauerhafter Stress kann zu lösender Faktoren erzeugt, die als Stressoren
stress situations, including heat, environ-
physischen und psychischen Erkrankungen bezeichnet werden. Stressoren sind z.B. Hitze,
mental strains and viral infections. These
stressors often lead to the appearance of
führen, zu chronischen Entzündungen, Kälte, UV-Strahlung, freie Radikale (oxidati-
misfolded proteins, and cause the pro- Schlaflosigkeit und Depressionen. Unser ver Stress), chemische Stoffe, Umweltgifte,
duction of heat shock proteins or stress Gesundheitszustand wird aber auch durch Bakterien, Viren und Entzündungsfaktoren.
proteins that act as an emergency system solche Stresseinflüsse angegriffen, die direkt Zellulärer Stress führt in vielen Fällen zu
to protect our sensitive brain cells. The auf unsere Zellen wirken und sie verletzen. einer Schädigung von Proteinen, den Eiweiß-
role of stress proteins and cellular stress Dieser zelluläre Stress auf molekularem Molekülen, die aus Ketten von Aminosäuren
responses in brain cells and their impli- Niveau ist Thema dieses Artikels. bestehen. Proteine sind wichtige Funktions-
cation for neurodegenerative disorders is Zellen sind die lebenden Bausteine unseres träger der lebenden Zelle. Ihre Funktionen
the focus of the present report. Organismus. Geraten Zellen unter Stress, hängen von der korrekten Faltung zu dreidi-
werden sie empfindlich geschädigt und mensionalen Strukturen ab. Falsch gefaltete
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Carl von Ossietzky Universität Oldenburg
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Proteine können sich mit anderen Proteinen Zellen und Gewebe (Trauma), auch beim und erfüllen wichtige Funktionen bei Zell-
verknäulen, zu Klumpen (Aggregaten) verfil- Alterungsprozess und bei degenerativen erkennungsprozessen und der Stoffwech-
zen und in der Zelle ablagern. Erkrankungen des Nervensystems, wird ein selregulation. Oligodendrozyten bilden die
verändertes Vorkommen von HSP beobach- weiße Substanz (Myelin). Myelin wird um
Stressproteine als Zellenschutz tet. Die Menge an Stressproteinen ist ein Nervenzellfortsätze (Axone) als eine Art
Messparameter für den Belastungszustand, Isolierung gewickelt und ist zur Beschleuni-
Z um Schutz gegen Stressoren und zu
„zellulären Reparaturzwecken“ haben
Zellen ein Notfallprogramm entwickelt. Beim
das Gesamtausmaß an Schädigungen und die
dagegen mobilisierten Schutzmaßnahmen. So
gung der Nervenreizweiterleitung von großer
Bedeutung. Bei Entmarkungsprozessen (so
Einsetzen von Stress werden sehr schnell sind Stressproteine aus medizinischer Sicht genannten demyelinisierenden Prozessen),
Stressproteine hergestellt, die auch „Hitze- von großer Bedeutung. Man hofft unter ande- die vor allem bei der Multiplen Sklerose
schockproteine“ (HSP) genannt werden, da rem, diese Proteine gezielt zu diagnostischen eine Rolle spielen, werden sie geschädigt.
man sie ursprünglich nach Einwirkung von Zwecken einsetzen zu können. Im Zentralen In den entmarkten Regionen wurde eine
Temperaturerhöhungen entdeckt hatte. Einige Nervensystem (ZNS) werden eine Reihe von Hochregulierung von bestimmten kleinen
davon sind auch dann aktiv, wenn die Zelle HSP konstitutiv gebildet, und der Induktion HSP beobachtet, was auf die Beteiligung
nicht unter Stresseinwirkung steht. HSP erfül- von HSP wird schützende Wirkung auf Ner- von Stressfaktoren beim Krankheitsablauf
len verschiedene Aufgaben in einer Zelle. Sie venzellen, die der Informationsübertragung hindeutet.
sind beteiligt an Entwicklungsvorgängen, am dienen, zugesprochen. Auch Gliazellen, zu Im lebenden Organismus kann die Reaktion
Proteintransport zu den Zellorganellen, dem denen die Astrozyten und Oligodendrozyten der Zellen auf Stresssignale im zeitlichen
Abbau von Proteinen, und sie beschleunigen gehören, profitieren davon. Ablauf nur schwer verfolgt werden, aber
die korrekte Faltung von neu-synthetisierten Schwerpunkt unserer Arbeitsgruppe ist die in Zellkulturmodellsystemen ist dies mög-
Proteinen. HSP sind zudem wichtig für die Analyse und funktionelle Bedeutung der lich. Auch individuelle Zelltypen können
Protein-Zusammenlagerung und Protein-Sta- HSP in Astrozyten und Oligodendrozyten. beobachtet werden. Wir haben in unserem
bilisierung und verhindern deren Aggregation. Astrozyten fungieren als Stützzellen im Labor erfolgreich Zellkultursysteme für
Stressproteine mit diesen unterstützenden Gehirn. Sie sind von sternförmiger Gestalt Gehirnzellen (Nervenzellen und Gliazellen)
Funktionen werden als molekulare Chape-
rone (Anstandsdamen) bezeichnet. Während
Anstandsdamen in früheren Zeiten den gezie-
menden Umgang zwischen einem Mann und
einer Frau überwachten, verhindern moleku-
lare Anstandsdamen im Reich der Moleküle,
dass Zellproteine unerwünschte Kontakte mit
anderen Proteinen eingehen. Chaperone spie-
len auch eine Rolle dabei, bereits entstandene
Proteinaggregate wieder aufzulösen.
Hitzeschockproteine werden nach ihrer
Größe, also ihrem Molekulargewicht, in
Familien eingeteilt. Es gibt fünf Hauptfami-
lien: HSP100, HSP90, HSP70, HSP60 mit
Molekulargewichten von 100.000 (HSP100)
bis 60.000 (HSP60), und die Gruppe der
kleinen HSP (sHSP), die Molekulargewichte
im Bereich von 12.000 bis 43.000 aufweisen.
Manche sind eng assoziiert mit Zellorga-
nellen, wie z.B. HSP60, das immer in den
Oligodendrozyten (hier in
Mitochondrien vorzufinden ist. Andere sind Kultur) bilden im Gehirn das
diffus im Cytoplasma der Zellen verteilt und Myelin, die weiße Substanz.
werden unter Stressbedingungen z.B. zum Sie haben eine weitver-
Zellkern oder zu den Strukturbestandteilen, zweigte Zellstruktur und sind
besonders empfindlich gegen
dem Cytoskelett, gebracht. Manche sind nur
oxidativen Stress.
unter Stressbedingungen nachzuweisen, an- Oben: Oligodendrozyt mit
dere liegen immer vor und werden deswegen flächigen Membranen (grün:
als konstitutive HSP bezeichnet, treten unter Myelinprotein; rot: Cystoske-
Stressbedingungen aber vermehrt auf. lett; blau: Zellkern).
Unten: Oligodendrozyt mit
Mitochondrien. Mitochondri-
Stressproteine im Gehirn en, die Kraftwerke der Zellen,
wandern entlang des Cytoske-
B ei verschiedenen Krankheiten und
pathologischen Zuständen, wie Fieber,
Entzündungen, Infektionen, Schädigung von
letts bis in die feinen Ausläufer
(grün: Mitochondrien; rot:
Cytoskelett; blau: Zellkern)
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etabliert, an denen wir Stressantworten auf nase-1. Es weist enzymatische Funktionen Ausmaß im Gewebe bei Entzündungspro-
molekularer und zellulärer Ebene erforschen. auf und ist an den Abwehrmechanismen zessen gebildet. Auch durch Einwirkung von
Unsere grundlegenden Arbeiten haben unter gegen oxidativen Stress beteiligt. Stressoren von außen (Metalle, Strahlung,
anderem ergeben, dass die Zellen im Gehirn Ozon, Umweltgifte) wird die Bildung dieser
zelltypspezifisch auf verschiedene Stress- Zellulärer Selbstmord hochreaktiven Verbindungen in der Zelle
bedingungen (oxidativen Stress, Hitzestress
oder chemischen Stress) mit der Hochregu-
lierung unterschiedlicher HSP reagieren.
D ie Hauptursache für oxidativen Stress
sind die reaktiven Sauerstoffspezies
(reactive oxygen species, ROS). Hierzu
induziert. Reaktive Sauerstoffverbindungen
werden zudem als Nebenprodukte bei der
normalen Zellatmung in den Mitochondrien
Das heißt, dass Nervenzellen und Gliazellen zählen das Superoxidanion-Radikal (O2•-) gebildet. Zellen haben Abwehrmechanismen
unterschiedliche Empfindlichkeiten und ein und das besonders gefährliche Hydroxyl- gegen oxidativen Stress, aber bei erhöhtem
unterschiedliches Vorkommen von HSP nach Radikal (OH•). Diese äußerst reaktiven Ra- Stress und im Verlauf von Krankheiten und
Stress aufweisen. So haben Astrozyten, im dikale (Verbindungen mit einem ungepaarten während des Alterungsprozesses sind diese
Gegensatz zu Nervenzellen und Oligoden- Elektron) oxidieren und schädigen so die häufig nicht mehr ausreichend, so dass es
drozyten, große Mengen an dem kleinen wichtigen Biomoleküle unseres Lebens: zu Zellschäden und Zellverlusten kommt.
HSP25, und ihre erhöhte Resistenz gegen die Erbsubstanz (Desoxyribonukleinsäure, Diese Zellverluste sind besonders kritisch
verschiedene Stressoren kann vermutlich DNA) im Zellkern, Proteine in der Zelle für das Zentrale Nervensystem (ZNS), da
darauf zurückgeführt werden. In Oligoden- und Lipide in den Zellmembranen. Aus Nervenzellen und Oligodendrozyten sich
drozyten und Nervenzellen wird nach oxi- diesem Grund werden die Auswirkungen nicht mehr teilen und vermehren können,
dativem Stress vor allem ein anderes kleines auch oxidativer Stress genannt. Reaktive um die Verluste auszugleichen.
HSP hochreguliert, HSP32 oder Hämoxyge- Sauerstoffspezies werden in verstärktem Ein besonderer Angriffspunkt dieser reakti-
Mitochondrien sind ein wich-
tiger Kontrollpunkt für den
apoptotischen Zelltod. Durch
Stress werden gefährliche
reaktive Sauerstoffverbin-
dungen gebildet, die die
Mitochondrien-Umhüllung
(Membran) von außen oder
innen angreifen und schä-
digen. Durch die Verletzung
wird eine Reihe von Reaktio-
nen ausgelöst, Cytochrom c
wird freigesetzt und Enzyme
aktiviert, die zum Zelltod
führen (links). Der Zellkern
wird geschädigt und die DNA
zerstückelt. „Gestresste“ Zellen
(hier ein Astrozyt) ziehen
ihre Zellfortsätze ein, runden
sich ab und die Mitochond-
rien wandern häufig in die
Zellmitte zum Kern (rechts:
grün: Zellfortsätze, gelb-rot:
Mitochondrien, blau: Zellkern).
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ven Moleküle sind die „Kraftwerke“ unserer
Zellen, die Mitochondrien. Mitochondrien
sind kleine, membranumhüllte Organellen,
die die Körperzellen mit der Energie versor-
gen, die für alle physiologischen Funktionen
notwendig ist. Hier findet die Umwandlung
von organischem Material (aus der Nahrung)
mit Hilfe von molekularem Sauerstoff zu ATP
(Adenosintriphosphat), dem Brennstoff der
Zellen, statt. Bei diesem Prozess enstehen im
Inneren der Mitochondrien immer reaktive
Sauerstoffverbindungen, die in der gesunden
Zelle durch die Abwehrmechanismen abge-
fangen werden. Sind diese abgeschwächt,
werden die Verbindungen freigesetzt und
verursachen Zellschäden. Die Umhüllung
der Mitochondrien wird dabei oft verletzt.
Dies geschieht entweder durch die im Inneren
gebildeten reaktiven Verbindungen oder aber Ablagerungen von fehlgefalteten Pro-
auch durch von außen angreifende Radikale. teinen sind charakteristische Merkmale
in den Gehirnen von Patienten mit
Durch die Verletzung der Mitochondrien neurodegenerativen Erkrankungen und
wird eine Kette von Reaktionen ausgelöst, können in Zellkultursystemen erzeugt
die mit der Freisetzung von Cytochrom werden.
c beginnt, gefolgt von der Aktivierung so Oben: Gehirnschnitt eines Alzheimer-
genannter Caspasen (Calcium-aktivierte, Patienten. Die bräunlichen Verfär-
bungen (vergrößert in der Box) sind
Protein spaltende Enzyme), und über weitere Ablagerungen unlöslicher Proteine.
komplizierte Signalwege mit dem „apoptoti- Unten: Ablagerungen mit ähnlichen
schen“ Zelltod endet. Apoptose (griechisch: Eigenschaften im Zellkulturmodell.
Abfallen, Untergang) ist eine Form des
programmierten Zelltods, der von der Zelle
aktiv ausgelöst wird; deswegen spricht man verschiedenen Gründen besonders gefährdet. stützt werden. Oxidative Schäden zerstören
auch vom zellulären Selbstmord. Dies steht Es hat einen extrem hohen Energieverbrauch die Zellmembranen und greifen speziell die
im Gegensatz zur Nekrose, bei der Zellen als (20 Prozent der Gesamtenergiemenge geht ins Proteine und den Aufbau des Cytoskeletts an.
Folge von besonders starken Stresseinwir- Gehirn) und muss durch die hohe Stoffwech- Durch Zufuhr von antioxidativen Vitaminen,
kungen anschwellen, platzen und dadurch im selaktivität mit einer erhöhten Menge freier wie Vitamin E, konnten wir das Ausmaß der
umliegenden Gewebe durch Freisetzung von Radikale fertig werden. Auch können aus eini- Schäden in der Zellkultur abmildern. HSP
Zellresten entzündliche Reaktionen und um- gen Botenstoffen (Neurotransmitter) reaktive und oxidativ veränderte Proteine akkumulie-
fassendere Schäden auslösen. Apoptotische Sauerstoffverbindungen entstehen, die abge- ren, weil sie den normalen Abbauwegen nicht
Zellen dagegen schrumpfen, die Zellmembran fangen werden müssen. Nach Schlaganfällen mehr zugeführt werden können. Wir haben
schnürt sich zu kleinen Bläschen ab und der und der darauffolgenden Wiederdurchblutung erste experimentelle Hinweise, dass auch
Zellkern verformt sich. Gleichzeitig werden ist die Gefahr der Ausbildung von Gehirnschä- der Abbau-Apparat selbst durch Stressoren
Enzyme aktiviert, die zu einer Zerstückelung digungen durch oxidativen Stress besonders geschwächt wird.
der DNA im Zellkern führen. Diese Zerstü- groß, und es gibt zahlreiche Hinweise, dass
ckelung oder DNA-Fragmentierung kann man oxidativer Stress an vielen Erkrankungen des Abfalltonne und
biochemisch nachweisen, da intakte DNA Nervensystems ursächlich beteiligt ist (z.B.
nach Auftrennung im elektrischen Feld auf Multiple Sklerose, Alzheimer, Parkinson,
Wiederverwertung
Agarose-Trägern als eine hochmolekulare
dicke Bande zu erkennen ist, während die
DNA in apoptotischen Zellen als so ge-
Amyotrophe Lateralsklerose).
In einer Reihe von Arbeiten, die in internatio-
nal renommierten Zeitschriften veröffentlicht
M issgefaltete, irreparable und somit
unerwünschte Proteine werden mit
Hilfe der molekularen Anstandsdamen (Cha-
nannte DNA-Leiter aufgetrennt wird, deren wurden (Journal of Neurochemistry, Glia), perone) zur „Abfalltonne“, dem Proteasom,
„Sprossen“ die einzelnen Stücke repräsen- hat unsere Arbeitsgruppe nachgewiesen, gebracht. Proteasomen bestehen aus vielen
tieren. Zellen, die durch den programmierten dass Oligodendrozyten nach Einwirkung verschiedenen Proteinen, die sich zu einem
Zelltod absterben, werden von benachbarten von oxidativem Stress besonders empfind- fässchenartigen Komplex zusammengelagert
Fresszellen (Makrophagen; im Gehirn die lich reagieren und über die mitochondriale haben. Die Struktur und Bedeutung dieser
Microglia) vernichtet, dadurch treten keine Todeskaskade apoptotischen „Selbstmord“ Protein abbauenden Fässchen wurde in den
Entzündungsprozesse auf. einleiten. Oligodendrozyten haben eine letzen Jahren aufgeklärt und die maßgeblich
Das Gehirn ist im Vergleich zu anderen weitverzweigte Zellstruktur, empfindliche daran beteiligten Forscher erhielten im Jahre
Organen nur schwach mit antioxidativen flächige Membranen, die von einem stark 2004 den Nobelpreis für Chemie (Aaron
Abwehrmechanismen ausgerüstet und aus ausgebildeten Zellskelett (Cytoskelett) unter- Ciechanover, Avram Hershko, Irvin Rose). In
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diesem Multi-Protein-Komplex werden etwa eine Störung des proteasomalen Abbaus sind stehung beteiligt sind, sondern langfristig
80 Prozent aller zellulären Proteine entsorgt. vermutlich beteiligt. auch zu der Entwicklung neuer Strategien,
Die Proteine werden in kurze Fragmente Wir haben als eine der ersten Forschungsgrup- die zur Krankheitsbekämpfung geeignet sind,
(Peptidbruchstücke) geschnitten, die Bruch- pen zeigen können, dass in Oligodendrozy- beizutragen.
stücke wieder entlassen und der Zelle zur tenkulturen die Proteine Tau und α-Synuclein
Wiederverwertung zur Verfügung gestellt. vorkommen, die auch in den Gehirnen der
Das Proteasom dient also der Proteinentsor- Erkrankten nachgewiesen wurden, und dass
gung und ist vergleichbar mit einer Recyc- diese Proteine durch Stressoren verändert wer-
linganlage. Wenn das System überlastet oder den. Durch oxidativen Stress, Hemmung des Die AutorInnen
verstopft ist und daher nicht mehr richtig Proteasoms sowie durch Änderung des Phos-
funktionieren kann, hat das für die Zellen und phorylierungszustands des Tau Proteins ist es
den gesamten Organismus schwerwiegende uns gelungen, in den Zellkulturmodellsyste-
Folgen. Unerwünschte Proteine häufen men Ablagerungen zu erzeugen, die denen
sich in der Zelle an. Stressproteine werden in vivo sehr ähnlich sind. Zudem haben wir
als Konsequenz vermehrt gebildet, diese Zell-Linien (dauerhafte Zellkulturen) entwi-
bemühen sich vergeblich, die Aggregate zu ckelt, die als Modellsysteme zur Analyse der
verhindern oder aufzulösen, umgeben die molekularen Mechanismen verwendet werden
Aggregate und vergrößern sie zusätzlich. können, die durch Stresssituationen ausgelöst
Während kleine Ablagerungen vermutlich werden und an der Aggregatbildung beteiligt
anfänglich dem Schutz der Zellen dienen, sind. Über diese Arbeiten haben wir im Jour- Prof. Dr. Christiane Richter-Landsberg
indem durch die Aggregatbildung toxische nal of Neuroscience berichtet, einer von der (Mitte) leitet die Arbeitsgruppe Molekulare
Neurobiologie/Neurochemie am Institut für
Proteine von anderen Bestandteilen im Cy- größten internationalen neurowissenschaftli- Biologie und Umweltwissenschaften. Nach
toplasma abgeschirmt werden, verstopfen chen Vereinigung (Society for Neuroscience) dem Studium der Pharmazie in Marburg
große „Proteinschollen“ die Zelle, behindern herausgegebenen Fachzeitschrift. Unsere promovierte sie im Fach Biologie in Göttin-
zelluläre Vorgänge (z.B. Transportvorgänge Forschungsaktivitäten richten sich derzeit gen. Nach längeren Auslandsaufenthalten,
darauf, die Hypothese zu testen, dass eine u.a. in Harvard und Stanford, habilitierte sie
in Nervenzellen vom Zellkörper zur Synapse;
sich an der Universität Bremen in Moleku-
Wanderung der Mitochondrien und dadurch vermehrte Zufuhr von Stressproteinen, z.B. larer Neurobiologie. 1993 wurde sie an die
ausgelöste mangelnde Energieversorgung der kleinen HSP, die Auflösung der Aggregate Universität Oldenburg berufen. Im Rahmen
der Zelle in den entfernteren Regionen) und beschleunigen und somit eine Verbesserung eines von der DFG geförderten Forschungs-
führen zum Zelltod. der Überlebens- und Regenerationsfähigkeit vorhabens kooperiert die Wissenschaftlerin
mit einer Arbeitsgruppe an der University of
der Zellen bewirken kann. Wir wollen der
Pennsylvania. Ihr Schwerpunkt in der Lehre
Alzheimer und Parkinson Frage nachgehen, inwieweit dies auch zu ist die Zellbiologie und Neurobiologie. Ihr
A lois Alzheimer hat im Jahr 1901 zum ers- einem Schutz vor weiteren Stresssituationen Forschungsinteresse richtet sich auf die
ten Mal die nach ihm benannte Krankheit beitragen kann. Entwicklung und Differenzierung von
Nervenzellen und Glia, Stressantworten
beschrieben. In den Gehirnen von Patienten, und die Bedeutung von Stressproteinen in
die an Alzheimer erkrankt waren, sind mit Ausblick Gehirnzellen, wobei speziell die myelinbil-
histopathologischen Methoden in Gewebe-
schnitten typische Ablagerungen von Prote-
inen zu erkennen, die ein bestimmtes zel-
E rkrankungen des zentralen Nervensystems
führen in vielen Fällen zu schwerwiegen-
den Beeinträchtigungen der geistigen Leis-
denden Oligodendrozyten im Vordergrund
stehen.
Dr. Olaf Goldbaum (r.) studierte Biologie
in Oldenburg. Seine Diplomarbeit mit
luläres Protein (das mit dem Cytoskelett tungsfähigkeit, von der vor allem Gedächtnis, dem Thema „Stressproteine in Gliazellen“,
assoziierte Protein Tau) enthalten. Zusätzlich Sprache, Orientierungs- und Urteilsvermögen die er in der Arbeitsgruppe Molekulare
sind in diesen Ablagerungen HSP nach- betroffen sind. Stressfaktoren und auch Neurobiologie/Neurochemie anfertigte,
zuweisen. Auch bei einer Reihe anderer Alterungsprozesse sind ursächlich an der wurde mit dem Instituts-Preis als beste Di-
Krankheitsentstehung beteiligt. Das Risiko plomarbeit des Jahres 1999 ausgezeichnet.
Erkrankungen, die mit Gedächtnisverlust
Er promovierte 2003 und arbeitet seitdem
(Demenz) einhergehen, und Erkrankungen, des Einzelnen, selbst einmal an Demenz zu er- als Wissenschaftlicher Mitarbeiter in dem
die hauptsächlich Störungen des Bewe- kranken, steigt mit dem Lebensalter an. Allein von der DFG geförderten Projekt „Vorkom-
gungsapparates beinhalten, wie Parkinson in Deutschland leiden gegenwärtig fast eine men, Funktion und Pathologie des mit den
(hier ist das zelluläre Protein α-Synuclein Million Menschen über 65 Jahren unter den Microtubuli assoziierten Proteins Tau in
Oligodendrozyten“.
verantwortlich), werden Proteinaggregate Folgen dieser so genannten Demenz-Erkran-
Dr. Thomas Stahnke (l.) studierte Biologie in
beobachtet. Diese Ablagerungen können kungen, zwei Drittel davon an der Alzheimer- Oldenburg, wo er seine Diplom- und Dok-
in Neuronen (Alzheimer, Parkinson) be- Erkrankung. Jährlich treten etwa 200.000 neue torarbeit in der Arbeitsgruppe Molekulare
obachtet werden oder auch in Gliazellen Fälle auf. Falls keine Verbesserung oder ein Neurobiologie/Neurochemie anfertigte.
und hier spezifisch in Oligodendrozyten Erfolg in der Prävention oder Therapie dieser Seit 2005 arbeitet er als Wissenschaftlicher
Mitarbeiter in einem von der Hertie-Stiftung
(Corticobasale Demenz, Progressive supra- Erkrankungen erzielt werden kann, wird sich geförderten Projekt. Schwerpunkte seines
nukleare Blickparese, Multiple systemische die Gesamtzahl der Demenzkranken bis zum Forschungsinteresses sind die Signalwege,
Atrophie). Die molekularen Mechanismen, Jahr 2050 auf mehr als zwei Millionen erhöht die die Ausbildung des Myelins fördern
die zu den Proteinablagerungen führen, und haben. Wir hoffen mit unseren grundlegenden und bei krankhaften Prozessen, wie z.B. der
Multiplen Sklerose, gestört sind.
die Ursachen der Erkrankungen sind weitge- Forschungsarbeiten nicht nur zum Verständnis
hend unbekannt. Oxidativer Stress und auch der Mechanismen, die an der Krankheitsent-Sie können auch lesen
